Enzimas

¿Qué es una enzima?

   Una enzima es una molécula de naturaleza proteica, generalmente proteínas globulares encargada de catalizar reacciones químicas  por lo que se dice que es un catalizador biológico. Todas las enzimas son proteicas, a excepción de algunos ácidos nucleicos que pueden actuar como tales. Muchas veces las enzimas para actuar deben asociarse con compuestos no proteicos para favoreces su accionar, estas asociaciones se dan de dos maneras, estas son:

  - proteína conjugada: que es cuando una enzima proteica se asocia a un grupo prostético, siendo tan fuerte la unión que están juntas antes, durante y después de reaccionar.  

  - complejo holoenzima es aquel en el cual la sustancia unida a la enzima solo se mantiene unida en la reacción ya que esta unión es débil y laxa. En este caso a la enzima se la llama apoenzima y a la sustancia asociada coenzima.
Las apoenzimas son estructuras proteicas, termolabiles, esto quiere decir que se desnaturalizan con el calor, tienen gran tamaño y peso molecular, no dializan, es decir no atraviesan la membrana porosa, no se altera durante la reacción química y actúa acelerando esta reacción.
Por su parte las coenzimas, no tienen estructura proteicas sino que derivan de vitaminas, son termoestables, por lo que resisten al calor. Son pequeñas y de bajo peso molecular, lo que les permite dializar, es decir, atravesar las membranas porosas. Esta se altera durante la reacción y actúa transportando diversos grupos químicos.

¿Qué es una reacción química? 

   Una reacción química es un proceso termodinámico en el cual una sustancia (reactante) se transforma por efecto de un factor energético, cambiando su estructura molecular y sus enlaces por otra sustancia llamada producto. 

   La velocidad con que se da una reacción química depende de la energía de activación, la cual se define como la energía necesaria para llevar a los reactantes inactivos a un estado intermedio llamado estado de activación para que este pueda reaccionar.  

   Esta energía de activación es inversamente proporcional a la velocidad de la reacción química y directamente proporcional al tiempo que tarda la misma. por lo que mientras mayor sea la energía de activación mas lenta sera la reacción química y por lo tanto tarda mas tiempo. Para lo cual existen 2 formas de acelerar una reacción. 

   Una de ellas es aplicando calor a los reactantes de tal forma que alcance más rápidamente el estado activado, pero este caso solo se puede dar en laboratorios. Y la segunda forma y la que más nos importa, es mediante el empleo de catalizadores como las enzimas que disminuye la energía de activación. 

Hay dos tipos de catalizadores: 

- Inorgánicos que son poco específicos y poco activos. de estos son el níquel y el zinc. 

- Orgánicos que son específicos, por lo que pueden actuar solo frente a determinados sustratos, estos no se alteran durante en el transcursos de la reacción. Son muy activos por lo que una pequeña cantidad de catalizadores puede catalizar muchas reacciones químicas. 

Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican en 6 grupos de acuerdo a sus funciones, estos son:

- Oxido reductasas, que catalizan reacciones redox, se las llama dehidrogenanas y pueden utilizar coenzimas, tales como el NAD, FAD o al NADP

    Una reacción de reducción - oxidación o redox es toda reacción química en la que uno o mas electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio en su estado de oxidación. 

- Transferasas que se encargan de catalizar la transferencia de un grupo químico desde un sustrato a otro. 

- Hidrolasas, catalizan la ruptura de un compuesto al ingresar agua en sus uniones, lo cual casi siempre es irreversible. 

- Liasas, estas también catalizan reacciones de rupturas pero por otros mecanismos diferentes a la hidrólisis. 

- Isomerasas catalizan la transformación reversible de isómeros. 

- Sintetasa o ligasas, se encargan de catalizar la formación de colpuestos complejos a partir de otros más sencillos, estas son reacciones endergonicas que consumen ATP. 

La acción que cumple cada enzima es dada por 3 variables: 

- Especificidad: es la capacidad de una enzima de reconocer a un sustrato, la cual depende del sitio activo de la enzima.
 El sitio activo es una hendidura a nivel de la estructura terciaria, donde las aminoácidos son altamente reactivos y no están necesariamente unidos a nivel de la estructura primaria de la enzima.

Existen 2 teorías que explican el funcionamiento del sitio activo

*La teoría del encaje reciproco, la cual explica que el sitio activo de la enzima es muy rígido por lo cual el sustrato debe adaptarse a él así como una llave a la cerradura. 

*La teoría de encaje inducido que dice que el sitio activo de una enzima no es tan rígido por lo que se adapta a la configuración de diferente sustratos. 

- Afinidad: que es la capacidad de un enzima de unirse a un sustrato, la cual puede valorarse por una constante que es la Km; la Km es la cantidad de sustrato con el cual la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima (Vmax). Esta se mide en μmoles/litro (μM) o cualquier otra medida de concentración. Se lo calcula mediante una gráfica de actividad enzimatica en función de la concentración de sustrato

- Actividad: es la capacidad de la enzima de modificar al sustrato, lo cual se puede medir calculando la cantidad de sustrato consumido en la unidad de tiempo, o midiendo la cantidad de producto producido en dicha unidad.

Estos 3 factores son propios de cada enzima, pero así como hay factores internos que permiten su funcionamiento, también los hay externos, estos son: 

- Temperatura: la actividad enzimatica es directamente proporcional al aumento de temperatura hasta llegar a un punto en que se ha alcanzado la temperatura optima. Si se supera este valor se disminuirá la actividad enzimatica hasta llegar a un valor que la actividad llega a 0 por desnaturalización de la enzima, la temperatura optima para la mayoría de las enzimas es de 35°C a 37°C.

- pH: la influencia del pH es similar al de la temperatura, existe un pH optimo, el cual ronda en los 7,4, y a mayor pH las enzimas se desnaturalizan.

- Concentración de enzimas: la concentración de enzimas es directamente proporcional a la actividad enzimatica.

- Concentración de sustratos: el aumento del mismo produce aumento de la actividad enzimatica, esto sucede hasta alcanzar un valor en el que la actividad enzimatica no aumenta más por saturación de las enzimas que intervienen en la reacción, por lo que se ha alcanzado la Vmax.

Moduladores enzimaticos

Son sustancias que regulan la actividad de las enzimas. Según su mecanismo de acción se dividen en 2 grupos. 

- Alostericos: son los que regulan la enzima uniéndose a ella en un sitio diferente del activo, el cual se conoce como sitio alesterico. A las enzimas que se les ha unido un modulador alosterico, se la llama enzima alosterica. Estos pueden ser positivos o negativos. El positivo activa la enzima mientras que el negativo la inactiva. 

- Covalentes: son los que regulan la enzima mediante adición o sustración de grupos químicos unidos a ella covalentemente. 

Inhibidores enzimaticos

hay dos tipos de inhibidores:

- Irreversibles: son aquellos que inactiva definitivamente a la enzima y asi la reanudación de la actividad enzimatica depende de la re-síntesis de la enzima.

- Reversibles: son aquellos cuya inactivación de la enzima puede revertirse, estos se dividen en 2:

*Competitivos: poseen similitud estructural con el sustrato y asi pueden unirse al sitio activo, esto se puede neutralizar aumentando la concentración de sustrato.

*No competitivos: se unen a la enzima en un sitio diferente al del activo. estos no afectan al Km pero reducen la Vmax.