Enzimas

¿Qué es una enzima?

   Una enzima es una molécula de naturaleza proteica, generalmente proteínas globulares encargada de catalizar reacciones químicas  por lo que se dice que es un catalizador biológico. Todas las enzimas son proteicas, a excepción de algunos ácidos nucleicos que pueden actuar como tales. Muchas veces las enzimas para actuar deben asociarse con compuestos no proteicos para favoreces su accionar, estas asociaciones se dan de dos maneras, estas son:

  - proteína conjugada: que es cuando una enzima proteica se asocia a un grupo prostético, siendo tan fuerte la unión que están juntas antes, durante y después de reaccionar.  

  - complejo holoenzima es aquel en el cual la sustancia unida a la enzima solo se mantiene unida en la reacción ya que esta unión es débil y laxa. En este caso a la enzima se la llama apoenzima y a la sustancia asociada coenzima.
Las apoenzimas son estructuras proteicas, termolabiles, esto quiere decir que se desnaturalizan con el calor, tienen gran tamaño y peso molecular, no dializan, es decir no atraviesan la membrana porosa, no se altera durante la reacción química y actúa acelerando esta reacción.
Por su parte las coenzimas, no tienen estructura proteicas sino que derivan de vitaminas, son termoestables, por lo que resisten al calor. Son pequeñas y de bajo peso molecular, lo que les permite dializar, es decir, atravesar las membranas porosas. Esta se altera durante la reacción y actúa transportando diversos grupos químicos.

¿Qué es una reacción química? 

   Una reacción química es un proceso termodinámico en el cual una sustancia (reactante) se transforma por efecto de un factor energético, cambiando su estructura molecular y sus enlaces por otra sustancia llamada producto. 

   La velocidad con que se da una reacción química depende de la energía de activación, la cual se define como la energía necesaria para llevar a los reactantes inactivos a un estado intermedio llamado estado de activación para que este pueda reaccionar.  

   Esta energía de activación es inversamente proporcional a la velocidad de la reacción química y directamente proporcional al tiempo que tarda la misma. por lo que mientras mayor sea la energía de activación mas lenta sera la reacción química y por lo tanto tarda mas tiempo. Para lo cual existen 2 formas de acelerar una reacción. 

   Una de ellas es aplicando calor a los reactantes de tal forma que alcance más rápidamente el estado activado, pero este caso solo se puede dar en laboratorios. Y la segunda forma y la que más nos importa, es mediante el empleo de catalizadores como las enzimas que disminuye la energía de activación. 

Hay dos tipos de catalizadores: 

- Inorgánicos que son poco específicos y poco activos. de estos son el níquel y el zinc. 

- Orgánicos que son específicos, por lo que pueden actuar solo frente a determinados sustratos, estos no se alteran durante en el transcursos de la reacción. Son muy activos por lo que una pequeña cantidad de catalizadores puede catalizar muchas reacciones químicas. 

Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican en 6 grupos de acuerdo a sus funciones, estos son:

- Oxido reductasas, que catalizan reacciones redox, se las llama dehidrogenanas y pueden utilizar coenzimas, tales como el NAD, FAD o al NADP

    Una reacción de reducción - oxidación o redox es toda reacción química en la que uno o mas electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio en su estado de oxidación. 

- Transferasas que se encargan de catalizar la transferencia de un grupo químico desde un sustrato a otro. 

- Hidrolasas, catalizan la ruptura de un compuesto al ingresar agua en sus uniones, lo cual casi siempre es irreversible. 

- Liasas, estas también catalizan reacciones de rupturas pero por otros mecanismos diferentes a la hidrólisis. 

- Isomerasas catalizan la transformación reversible de isómeros. 

- Sintetasa o ligasas, se encargan de catalizar la formación de colpuestos complejos a partir de otros más sencillos, estas son reacciones endergonicas que consumen ATP. 

La acción que cumple cada enzima es dada por 3 variables: 

- Especificidad: es la capacidad de una enzima de reconocer a un sustrato, la cual depende del sitio activo de la enzima.
 El sitio activo es una hendidura a nivel de la estructura terciaria, donde las aminoácidos son altamente reactivos y no están necesariamente unidos a nivel de la estructura primaria de la enzima.

Existen 2 teorías que explican el funcionamiento del sitio activo

*La teoría del encaje reciproco, la cual explica que el sitio activo de la enzima es muy rígido por lo cual el sustrato debe adaptarse a él así como una llave a la cerradura. 

*La teoría de encaje inducido que dice que el sitio activo de una enzima no es tan rígido por lo que se adapta a la configuración de diferente sustratos. 

- Afinidad: que es la capacidad de un enzima de unirse a un sustrato, la cual puede valorarse por una constante que es la Km; la Km es la cantidad de sustrato con el cual la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima (Vmax). Esta se mide en μmoles/litro (μM) o cualquier otra medida de concentración. Se lo calcula mediante una gráfica de actividad enzimatica en función de la concentración de sustrato

- Actividad: es la capacidad de la enzima de modificar al sustrato, lo cual se puede medir calculando la cantidad de sustrato consumido en la unidad de tiempo, o midiendo la cantidad de producto producido en dicha unidad.

Estos 3 factores son propios de cada enzima, pero así como hay factores internos que permiten su funcionamiento, también los hay externos, estos son: 

- Temperatura: la actividad enzimatica es directamente proporcional al aumento de temperatura hasta llegar a un punto en que se ha alcanzado la temperatura optima. Si se supera este valor se disminuirá la actividad enzimatica hasta llegar a un valor que la actividad llega a 0 por desnaturalización de la enzima, la temperatura optima para la mayoría de las enzimas es de 35°C a 37°C.

- pH: la influencia del pH es similar al de la temperatura, existe un pH optimo, el cual ronda en los 7,4, y a mayor pH las enzimas se desnaturalizan.

- Concentración de enzimas: la concentración de enzimas es directamente proporcional a la actividad enzimatica.

- Concentración de sustratos: el aumento del mismo produce aumento de la actividad enzimatica, esto sucede hasta alcanzar un valor en el que la actividad enzimatica no aumenta más por saturación de las enzimas que intervienen en la reacción, por lo que se ha alcanzado la Vmax.

Moduladores enzimaticos

Son sustancias que regulan la actividad de las enzimas. Según su mecanismo de acción se dividen en 2 grupos. 

- Alostericos: son los que regulan la enzima uniéndose a ella en un sitio diferente del activo, el cual se conoce como sitio alesterico. A las enzimas que se les ha unido un modulador alosterico, se la llama enzima alosterica. Estos pueden ser positivos o negativos. El positivo activa la enzima mientras que el negativo la inactiva. 

- Covalentes: son los que regulan la enzima mediante adición o sustración de grupos químicos unidos a ella covalentemente. 

Inhibidores enzimaticos

hay dos tipos de inhibidores:

- Irreversibles: son aquellos que inactiva definitivamente a la enzima y asi la reanudación de la actividad enzimatica depende de la re-síntesis de la enzima.

- Reversibles: son aquellos cuya inactivación de la enzima puede revertirse, estos se dividen en 2:

*Competitivos: poseen similitud estructural con el sustrato y asi pueden unirse al sitio activo, esto se puede neutralizar aumentando la concentración de sustrato.

*No competitivos: se unen a la enzima en un sitio diferente al del activo. estos no afectan al Km pero reducen la Vmax. 

Hemoglobinas

¿Qué es la Hemoglobina?

La Hemoglobina (Hb) es una proteína conjugada cuya porción apo-proteica esta formada por una proteína globular denominada globina y su grupo prostetico es un anillo tetrapirrolico llamado hemo. 

La Globina: 

Su estructura primaria presenta dos cadenas de 141 Aa. (cadena alfa) y dos cadenas de 146 Aa. (cadena beta). La Hb. presenta carácter básico con un punto isoelectrico superior a 7. Su estructura secundaria presenta predominio de hélices alfa. La estructura cuaternaria presenta cuatro unidades unidas entre si mediante en laces de tipo electroestatico, covalentes, disulfuros y puentes de hidrógenos. Es una estructura tetrametrica.

Hemo: 

Presenta una estructura heterociclica formada por 4 anillos pirrolicos, es tetrapirrolica.

Estas se clasifican en 2 grupos:

Hemoglobinas normales:

- La hemoglobina de Gowers o G se encuentra en el embrion en el 1° y 2° mes de embarazo, y esta formada por 2 cadenas Alfa (141 Aa) y 2 Epsilon (146 Aa), por lo que se llama Hb alfa2 epsilon2.

- La hemoglobina fetal o F es la que se encuentra en el feto en el 3° y 9° mes de embarazo, esta formada por 2 cadenas alfa y 2 cadenas gamma, por lo que se las llama Hb alfa2 gamma2.

- la hemoglobina adulta o A, esta se encuentra dividida en dos, HbA1 que constituye el 95% de la Hb del adulto y esta formada por 2 cadenas alfa y 2 beta. HbA2 que constituye solo el 2% de la Hb del adulto y esta formada por 2 cadenas alfa y 2 delta.


Hemoglobinas derivadas:

- la hemoglobina glicosilada o Alc es la hb que se encuentra unida a restos de glucosa, esta solo constituye del 2% al 3% de la Hb total ya que en caso de que hubiera más ya se estaría hablando de hiperglicemia, es decir diabetes.

- la Metahemoglobina es la Hb unida al Fe oxidado por lo que el grupo Hemo se transforma es hematina o ferrihemo lo que lo hace incapaz de transportar O2

- la Carboxihemoglobina es la Hb que se encuentra unida al monoxido de carbono (CO)

¿Cuales son las funciones de la hemoglobina?

La hemoglobina cumple función de transporte y regulación:

- Transporte de O2 una sola molécula de Hb puede trasportar 8 átomos de O, es decir 4 moléculas O2. esta reacción es dependiente de la presión parcial de O2, el cual se une al hierro del hemo. La afinidad de la Hb al O2 depende de los factores reguladores que se encargan de controlarla, los cuales son: 

- pO2 y el pH que estimulan la afinidad de la Hb por el O2

- pCO2, la temperatura y el 2,3 DPG (difosfoglicerato) que inhiben la afinidad.

- Transporte de CO2: se hace de dos modos, de forma directa e indirecta. El 5% es directo unido a la Hb y el 95% es indirecto a través del efecto Bohr (continuar leyendo). 

- Regulación del pH: la Hb funciona como buffer o amortiguador del pH por trasportar protones desde los tejidos a los pulmones, lo cual se hace por el efecto Bohr. 

¿Qué es el efecto Bohr?

Este efecto es una propiedad de la Hb que se basa en los cambios de afinidad que tiene por el O2 ante las diferentes condiciones reinantes en el pulmón y los tejidos. en el pulmón se da una mayor afinidad al O2 estimulada por la gran presión parcial del O2 y pH, y la escases de pCO2 y temperatura  Lo cual se revierte cuando esta Hb oxigenada llega a los tejidos, ya que la Hb de desoxigena y capta protones provenientes del metabolismo celular. estos son trasportados nuevamente al pulmón donde se disociaran en H2O y CO2, eliminados por espiración.

Proteínas

¿Qué es una Proteína?

 Es una macromolecula formada por una cadena de 50 o más Aa (véase Aminoácidos). Una proteína esta estructurada en cuatro niveles diferentes. 

  Estructura primaria: 

Es la estructura unidimensional o secuencia lineal de Aa que constituyen la proteína unidos por enlaces peptídicos (vease Peptidos). Esta estructura primaria es importante ya que de ella derivan las propiedades físico-químicas. por ejemplo: el punto isoelectrico que se deberá a la mayor concentración de Aa básicos o ácidos.  

  Esta cadena es lineal por lo que no presenta ramificaciones, Esta cadena depende totalmente de la fuerza del enlace peptidico. 

 Estructura secundaria: 

Es la estructura bidimencional de Aa sostenida por puentes de H (hidrógeno) 

  Un puente de H se establece entre restos del grupo NH2 (amina) de un enlace peptidico cuyo H es atraído por el O de restos CO (carbonilos) de otro enlace peptidico, de esta forma el H forma un puente entre dos átomos electronegativos.

 Si bien un puente de H es considerado un enlace débil, es así si se lo considera de forma individual, pero a la abundancia de ellos crea una fuerza de gran importancia. 

  Espacialmente la proteína esta relacionada con la secuencia repetitiva de enlaces C-N-C-C-N-C formando la "columna vertebral" de la proteína. Estas estructuras están divididas en dos grandes tipos muy regulares la hélice alfa y la lamina beta y otro grupo no tan regular llamado Al azar (Random Coil).

 *Hélice alfa: esta estructura es muy regular y extendida, tan regular que no admite en su composición iminoácidos ya que su anillo pirrolidina incluye el C-alfa y por ello no puede rotar forzando una posición fija en la cadena que le provoca torsiones, tampoco admite Aa muy reactivos (ácidos y básicos) vecinos entre sí ya que la interacción de ambos produciria pliegues y deformaciones en la hélice. 

 La hélice alfa es dextrogira, ya que se enrolla en sentido de las agujas del reloj. Esta hélice predomina en ciertas proteínas fibrosas como las queratinas de los pelos y las uñas. 

* Lamina Beta: Esta es tan regular como la hélice alfa y a su vez más extendida ya que los Aa se encuentran más separados. Las laminas betas pueden unirse mediante puentes de H intermoleculares formando estructuras laminares que se plieguen en zig-zag o se doblan entre si mismas, formando una horquilla, y constituyen la lamina plegada. Esta lamina también predomina en ciertas proteínas fibrosas como la fobroína. 

* Al azar (Random Coil): esta estructura no es muy regular como las anteriores, pero esto no quiere decir que adopte cualquier orientación sino que adopta aquella que sea más estable del punto de vista termodinámico. Estos segmentos predominan en ciertas proteínas globulares como las albuminas. 

Estructura terciaria: 

Esta estructura es tridimensional mantenida por varios tipos de fuerzas. 

* Puentes de H: a diferencia de los de la estructura secundaria estos puentes de H se establecen entre las cadenas R de los Aa hidroxilados (tirosina, serina, treonina) en los cuales el H de su OH es atraido por el O del COOH de la cadena R de un Aa ácido (glutamico o aspartico) o por el N del grupo imidazol de la histidina. 

* Enlaces electrocovalentes o iónicos: son atracciones electrostáticas, se lo llama también puente salino ya que se establece entre grupos cargados de signos opuestos (un ácido con una base, que forman una sal). En cambio si los grupos de igual signo darán  fuerzas de repulsión electroestaticas. 

* Puente disulfuro (S-S): se establece entre las cadenas laterales de dos cisteinas formando el Aa cistina. Este enlace es un enlace covalente muy fuerte dando propiedades de resistencia y viscosidad a ciertas proteínas fibrosas como la queratina. 

* Fuerzas de Van der Walls: esta establecida entre cadenas laterales no cargadas (anillos aromaticos y cadenas alifaticas) que generan fuerza de repulsión de grupos hidrófobos en el agua y de atracción de grupos hidrofilos en la misma, así la cadena R de Aa no polares se disponen hacia el interior de la molécula mientras que los grupos polares carboxilos, sulfhidrilos, oxhidrilos y aminas de las cadenas R se disponen hacia el exterior contactando con el agua. Este tipo de fuerza es la más débil de las cuatro, pero aún así es la más importante en una proteína globular ya que en ella se puede establecer un enorme número de estos enlaces. 

La estructura terciaria se encuentra dividida en 2 estructuras:

*Globular: esta permite acodaduras y plegamientos para que la molécula adopte una estructura esférica. Es hidrosoluble ya que en su configuración externa se encuentran los Aa polares. Presentan predomino de segmentos al azar que pueden constituir enteramente la proteína o bien pueden intercalarse con algunas hélice alfa y laminas beta, exceptuando la Hemoglobina que a pesar de ser globular presenta predominio de hélice alfa. Este tipo de proteínas pueden funcionar como hormonas, enzimas, anticuerpos etc. 

*Fibrilar: Es insoluble en agua ya que presenta en su exterior los grupos no polares o hidrófobos. Presenta predominio de hélices alfas o laminas beta. Son proteínas de sostén en las que predomina un eje longitudinal.

Estructura cuaternaria:

Se forma por la unión de muchas proteínas mantenidas por los mismos enlaces que mantienen la terciaria, cuando una proteína llega a nivel cuatro se dice que es oligomérica. Por su parte cada una de las unidades que conforman a una proteína oligomérica se llaman protómero.

Desnaturalización e Hidrólisis

La desnaturalización es la ruptura de las estructuras cuaternarias y terciarias, y a veces también de la secundaria, de una proteína sin afectar a la estructura primaria. Este proceso puede ser reversible o irreversible generalmente lleva a la perdida de su función biológica.

Esto puede ocurrir por la acción de:

-calor

-radiaciones

-metales pesados

-ácidos o bases fuertes

-congelamientos repetidos

-grandes presiones

-alcoholes y otros solventes orgánicos

La Hidrólisis es la degradación completa de una proteína, es irreversible ya que produce la separación de los Aa constituyentes, destruyendo los enlaces peptídicos y no permite conocer la estructura primaria de la proteína. Esta puede ocurrir de dos maneras: 

 Por hidrólisis ácida ocasionada por ácidos fuertes a altas temperaturas y presión.Y la hidrólisis enzimática, ocasionada por enzimas proteolícas, las cuales pueden ser Exopeptidasa que atacan las uniones peptídicas desde los extremos del peptido, por lo cual se divide en Carboxipeptidasa que ataca desde el extremo C-terminal y la Aminopeptidasa, que ataca las uniones peptidicas desde el extremo N -terminal. Y Endopeptidasa que atacan las uniones peptidicas del interior de la molécula, esta a su vez se divide en pepsina, tripsina y quimotripsina. 

¿Son solubles las proteínas?

La mayoría de las proteínas son hidrosolubles ya que presentan los Aa polares o hidrófilos hacia el exterior. Estas disueltas en H2O (agua) forman soluciones coloidales de la cual su estabilidad depende de:

La capa de Solvatación, que es una capa de H2O ligada a las proteínas a las que le bloquea sus grupos reactivos de forma tal que esta no puede interaccionar entre sí. este bloqueo se da porque el H2O presenta una elevada constante dieléctrica aislando entre si a grupos de cargas opuestas en diferentes moléculas. 

Las cargas de la proteína, es la separación de las proteínas por poseer cargas iguales, ya que las proteínas extracelulares presentan un pI menor a 7, que al pH fisiológico que es 7.4 tienen carácter ácido, es decir tienen cargas negativas.

¿Como se clasifican las proteínas?

Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo a su asociación o no con otras estructuras no proteicas, en Simples y Conjugadas.

Las proteínas Simples se clasifican en Fibrosas y Globulares. 

De las Fibrosas hay tres clases principales que son la queratina, la elastina y el colágeno. También se las llama proteínas albuminoides o escleroproteínas ya que por su resistencia forman los tejidos de sostén del organismo. 

La Queratina es una proteína insoluble de las que hay dos tipos: alfa y beta

*Alfa-queratinas: Son muy ricas en Aa cistina, por lo que se establecen numerosos puentes disulfuro que la hacen muy resistente. Una de las características de las alfa queratinas es que se estiran en presencia de calor y se contraen por enfriamiento. 

*Beta-queratinas: Son ricas en Aa con cadenas laterales cortas, como glicina, alanina y serina. Estructuralmente predominan en ella las láminas beta, plegadas y en zig zag. Como no tiene cistinas no hay puentes de S-S, pero se compensa con una gran cantidad de puentes de H.

El Colágeno es la proteína más frecuente en los vertebrados. Es insoluble en H2O y difícil de digerir por las enzimas gastrointestinales. Se encuentra en la piel, los huesos, los tendones y los cartílagos.
  Su estructura primaria es muy rica en glicina, prolina, Aa hidroxilados (hidroxiprolina e hidroxilisina) y alanina. La secuencia más frecuente que presenta es glicil-prolil-hidroxiprolil. cosa que es muy infrecuente en otro tipo de proteínas.
  Al presentar prolina en su cadena, hace imposible que en su estructura secundaria forme la hélice alfa, por lo que forma hélices más extendidas con 3 Aa por vuelta y enrollada hacia la izquierda, esto se denomina hélice del colágeno, ya que solo en esta proteína esta presente.
  En la estructura terciaria, tres de estas hélices del colágeno se asocian para formar una superhélice conectadas por puentes de H. Esta estructura es extendida de tipo fibrilar. La triple hélice del colágeno forma una unidad estructural llamada tropo-colágeno que se empaquetan en haces que constituyen fibrillas. Los tropocolágenos de fibrillas paralelas adyacentes se unen entre sí mediante enlaces cruzados entre lisinas, lo que forma un Aa derivado llamado lisinorleusina, que le da su gran resistencia a la tracción. Con la edad el colágeno se hace más rígido y frágil.

Existen cuatro tipo de colágenos:
  * Tipo I: presente en los tejidos conectivos densos (ver tejido conectivo) hueso, córnea y dientes.
  * Tipo II: presente en el cartílago.
  * Tipo III: presente en el tejido conectivo laxo de la piel  (ver tejido conectivo y piel)y otros órganos.
  * Tipo IV: presente en las membranas basales.

La Elastina es la proteína que esta presente en las fibras elásticas, la cual esta constituida por la tropoelastina. Al igual que el colágeno es rica en glicina y alanina pero difiere en que contiene mucha lisina y poca prolina. Así como el colágeno, la elastina forma una hélice especial, 4 lisinas adyacentes son convertidas enzimáticamente en desmosina e isodesmosina, Aa derivados típicos de la elastina. Estos pueden unir las cadenas de la elastina y formar una malla elástica que se estira en todas direcciones.

Por su parte las proteínas Globulares presentan cuatro tipos, las Albúminas, las Globulinas, las Histonas, las Glutelinas y Gliadinas. 

 Las Albúminas son proteínas solubles en agua, presenten carácter ácido pI 4,7. Esta posee muchos grupos reactivos por lo que puede unirse a otras moléculas, lo que la convierte en un excelente transportador de sustancias en el plasma. Esta proteína se encuentra en tejidos animales y vegetales .

Las Globulinas son insolubles en agua pero se disuelven en soluciones salinas diluidas, se las encuentra en el plasma donde cumplen varias funciones como los anticuerpos, el transporte, etc. Esta esta dividida en alfa-1 (antitripsina, protrombina) , alfa-2 (ceruloplasmina, eritopoyetina), beta (transferrina o siderofilina) y gama (inmuno globulinas)

Las Histonas son proteínas básicas pI mayor a 7 por esto se unen a sustancias ácidas como el ADN formando proteínas conjugadas llamadas nucleoproteínas, poseen muchas lisinas, argininas e histidinas.

Las Glutelinas y Gliadinas estas se encuentran en los cereales donde presentan valor nutritivo por presentar un elevado porcentaje de Aa esenciales.


Las proteínas Conjugadas están formadas por una proteína simple llamada apoproteína unida a otra no proteica llamada grupo prostético, estas se clasifican en:

 *Nucleoproteínas: formadas por ácidos nucleicos más proteínas básicas como las histonas o protaminas, formando cromosomas (proteínas unidas a ADN) y ribosomas (proteínas unidas a ARN).
 * Cromoproteína formada por proteínas unidas a un grupo prostético coloreado como el hemo, que forma la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos.
 * Glicoproteína su grupo protético lo constituyen glúcidos o derivados de ellos como el ácido neuramínico. Cuando está constituido por heteropolisacaridos de gran peso molecular se los llama mucoproteínas.
 * Fosfoproteínas su grupo prostético es el ácido fosfórico.
 * Lipoproteína su grupo prostético son lípidos. Se las encuentran en el plasma.
 * Metaloproteínas son proteínas unidas a metales como Cu, Zn, Mg, Mn y Fe. A estas últimas se las llama ferroproteínas.

Continuación en Hemoglobina y Enzimas. 

Peptidos

¿Qué es un Peptido?

Un peptido es una unión de Aa (vease Aminoácidos) por enlaces peptídicos, estos son enlaces covalentes de tipo amida. 

El enlace peptidico es cono conocido como una de las uniones más fuertes que se conocen, este es establecido entre el COOH (carboxilo) de un Aa y el grupo NH2 (amina) de otro Aa provocando perdida de H2O (agua), de esta forma la denominación que se les da a los péptidos depende de cuantos Aa hay unidos. 

- Si hay 2 Aa unidos por un enlace peptídico se llama dipéptido.

- Si hay 3 Aa unidos por enlace peptídico se llama tripéptido.

- Si hay de 4 a 10 Aa unidos por enlace peptídico se llama oligopéptido.

- Si hay de 11 a 49 Aa unidos por enlace peptídico se llaman polipéptido.

- Si hay más de 50 Aa unidos forman una proteína. (véase proteínas) 

  Los Peptidos así como las Proteínas presentan un extremo inicial en la cadena, el cual tiene el grupo NH2 libre, se denomina extremo N-terminal o amino-terminal, y un extremo opuesto llamado extremo final, el cual tiene el COOH libre denominado extremo C-terminal, siendo considerado así el final del peptido o proteína. 

  

  Los Peptidos así como las proteínas se definen por tres elementos importantes los cuales son: el número, tipo y secuencia de Aa que los constituyen.

  Sus propiedades físico-químicas dependen más de la configuración de la cadena R que de los grupos COOH y NH2 ya que estos están bloqueados en la unión peptídica

Nomenclatura: 

   A todos los Aa desde el extremo N-terminal se les remplaza la última letra por el sufijo "il" por su parte al ultimo Aa del extremo C-terminal se lo nombra completo

Aminoácidos

¿Qué es un aminoácido? 

  Los aminoácidos (Aa) son pequeñas moléculas que presentan un un grupo ácido, carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina (-NH3) unido al carbono alfa, por lo que se llama alfa-aminoácidos.
  Su formula general es la siguiente:

  Existen alrededor de 170 Aa en sangre, los cuales forman el <Pool> o fondo metabólico común, de los cuales solo 20 de ellos formarán proteínas, de los cuales 18 se consideran alfa Aa, dende su cadena lateral (R) será distinta en cada uno de los Aa. Los 2 restantes se conocen como iminácidos ya que en lugar de grupo amina presentan un anillo pirrolidina. 

  Clasificación:

  * Alifáticos neutros con cadena no polar: Presentan carga neta 0 ya que tiene un grupo COO- (negativo) y un grupo NH3+ (positivo) por lo que se neutralizan mutuamente. Son no polares, no son hidrosolubles, a excepción de la glicina que puede ser polar si se encuentra sola (disuelta en agua) pero formando parte de una proteína es no polar.

Glicina

Alanina 

Valina                                          

  Leucina   

 Isoleucina

                   

   * Alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Presentan carga neta 0 ya que tien un grupo COO- y un solo grupo NH3. Son polares o Hidrosolubles.

   Serina

Treonina

  * Con Azufre o Azufrados: presentan carga neta 0 ya que tienen un COOH (con carga negativa) y un grupo amina NH3 (con carga positiva) que se neutralizan mutuamente. Son polares o hidrosolubles, menos la Metionina que no lo es.

Cisteina

Metionina

* Neutros aromáticos: Presentan carga neta 0, ya que tiene un solo grupo COO- y un solo grupo NH3+. Solo es polar o hidrosoluble la Tirosina

Fenilalanina

Tirosina

Triptofano

* Ácidos (dicarboxilicos): Presentan carga negativa (-) ya que tienen dos grupos COO- y un solo grupo NH3+.  Son polares o hidrosolubles.

Aspartato

Glutamato

Asparrigina

Glutamina

* Básicos: Presentan carga neta Positiva ya que presentan 2 grupos NH3+ y un grupo COO-. Son Aa diaminados (di NH3+). Son polares o hidrosolubles.

Lisina

Arginina

Histidina

*Iminoácidos: es una molécula que tiene un grupo funcional imino y un carboxilo. Son neutros excepto la hidroxiprolina que como tiene OH- puede ceder el H+.

Prolina

De estos Aa hay un grupo de Aa esenciales que deben ser ingeridos con la dieta, estos son:

*Feniilalanina

*Isoleusina

*Leucina

*Metionina

*Treonina

*Triptofano

*Valina

Y los parcialmente esenciales, ya que son producidos pero en baja concentración, estos deben ser ingeridos en casos especiales como embarazo, mujer amamantando y en el crecimiento del niño.

*Argidina
*Histidina

El resto son producidos por el organismo y no es necesario ingerirlos.

  Esteroisomeria de Aa:

Algunos Aa presentan carbonos asimétricos o quirates. Se le llama así a un carbono que presente sus 4 valencias saturadas con grupos químicos diferentes. La presencia de un carbono asimétrico le otorga al Aa libre rotación por lo que puede adoptar en el espacio distintas formas moleculares: isómeros.
 En el caso de los Aa se los llama esteroisómeros o isómeros espaciales. porque se diferencian por su posición en el espacio. Se los denomina compuestos quirates, porque se parecen entre si como la mano derecha a la izquierda. (quiros (latín) = mano)


Cuando a un Aa se los disuelve en un medio acuoso adquieren cargas positivas y negativas sobre sus moleculas a causa de la pérdida de un H por el COOH y de la ganancia de otro por el grupo NH2
   La carga del Aa dependerá del pH en el cual estén disueltos los Aa ya que éstos se comportan como buffer o tampones, son sustancias amortiguadoras de pH, que captarán o cederán protones de acuerdo a las necesidades del medio en que se encuentren. Un Aa puede comportarse como ácido, basico o neutro.

 Aa neutro es: * neutro en pH neutro
                      * básico en pH ácido
                      * ácido en pH básico

Aa básico es: * neutro en pH básico
                     * básicos en pH neutro
                     * muy básicos en pH ácido

Aa ácido es: * neutro en pH ácido
                    * ácido en pH neutro
                    * muy ácido en pH ácido

 El punto en el que un Aa se denomina como neutro se denomina punto isoeléctrico de los Aa o pHi o pI.

Los Aa neutro tienen un pHi cercano a 7, los Aa ácidos lo tienen menor a 7 y básicos mayor a 7. Por lo que la carga que tendrá un Aa dependerá pHi y del pH en el que se encuentre disuelto.

Si el pH es igual al pHi la carga sera 0, si es menor sera negativo y si es mayor positivo.

¿Cual es la mayor importancia de los Aa?

Los Aa son muy importante en nuestro organismo y en casi todos los seres vivos ya que la unión de estos formara peptidos y proteinas. (véase peptidos y proteínas)

Son esenciales para todos los procesos fisicos que afecta al cuerpo humano:

 - Crecimiento muscular y recuperación

 - Producción de energia

 - Producción de hormonas

 - Regulación del buen funcionamiento del Sistema nervioso.

Evolución II - Hominidos

 

    El ser humano se ubica taxonómicamente en el reino animal, clase mamíferos, orden primates, genero homo y especie homo sapiens.

    El origen de los mamíferos remota los 200 millones de años, aún cuando el mundo era habitado por los dinosaurios. Pero el verdadero desarrollo evolutivo de los mamíferos se dio hace 65 millones de años cuando los dinosaurios se extinguieron. De esta forma se adaptaron al nuevo medio.
 
    Los mamiferos se encuentran divididos en tres grupos

    * Monotremas: ovíparos (ponen huevos) un ejemplo de estos es el ornitorrinco.
    * Marsupiales: vivíparos (paren crías vivas) pero tienen un corto periodo de gestación, por ejemplo los canguros o los koalas.
    * Placentarios: vivíparos de largo periodo de gestación. un ejemplo son los primates.

     ¿Cuales fueron los cambios que sufrieron los primates hasta los seres humanos?

    Uno de los desarrollos más grande fue la perfección de los 5 dedos con pulgar divergente, oponible al dedo indice, permitiendoles la habilidad de asir aumentando su destreza manual. Las garras de los primates fueron remplazadas por uñas, permitiendo la liberación de los pulpejos de los dedos para tener mayor capacidad táctil. 

    También presentaron desarrollo en sus antebrazos, los cuales presentan un radio que puede rotar sobre el cúbito permitiendo movimientos de pronación y supinación. (para mayor info. ver miembro superior).  

    A su vez los primates presentaron desarrollo a nivel visual, teniendo predominio la visión antes que el olfato, lo cual era lo contrario en la mayoría de los mamíferos. La agudeza visual mejoro notablemente por el desarrollo de los conos y bastones y de la mácula lutea o fovea lutea, brindando mayor nitidez visual, sumado a la visión a colores, 

    Otro punto a favor de la agudeza visual fue el hecho de presentar los ojos frontalmente permitiendo una visión estereoscópica, es decir una visión más profunda. (para mayor info. ver ojo y visión)

    Uno de los factores más importante de la evolución de los hominidos fue la postura erecta, para lograr esto, los miembros inferiores se hicieron más largos que los superiores, provocando que el tronco quede parcialmente erguido así como también la cabeza. Logrando de esta forma lo que se conoce como bipedestación.

    Estos son los factores más importantes en la evolución de los primates, pero también cabe agregar que hubo un cambio a nivel filial, ya que al desarrollo del amamantamiento de las crías se genera un vinculo madre-hijo, a su vez la infancia y el proceso de aprendizaje se alargan. 

Hominidos

  Se podría hacer un recorrido evolutivo muy extenso pero en este articulo solo se tomaran los hominidos de mayor importancia para explicar la evolución al hombre actual (homo sapiens sapiens). 

   

   El proceso por el cual se llego evolutivamente al Homo sapiens partiendo de ancestros comunes con el gorila y el chimpancé, se conoce como "Hominización". 

Este proceso comienza con la aparición de los primates, quienes dieron origen a los prosimios primitivos, estos prosimios sufrieron una división evolutiva, por un lado se desarrollaron los prosimios modernos y por otro los Antropoides, estos a su vez se dividieron por la formación nasal que presentaban en: platirrinos (de nariz ancha) y los catarrinos (de nariz hacia abajo). 

   Los catarrinos se dividieron en los monos del viejo mundo y los hominoides, estos dan origen a los grandes simios antropometros y a los hominidos.

   A partir de los hominidos se da una gran división ya que a partir de estos se nacen los Austrolophitecus (grandes monos del sur) y el genero Homo, del cual le continuaron el Homo habilis y más tarde el Homo erectus quienes evolucionaron al Homo Sapiens. 

   Del Homo erectus evolucionó otra especie paralela al Homo Sapiens, conocida como Homo Neanderthalensis pero esta no pudo sobrevivir al ambiente y termino extingiendose, prevaleciendo como única especie del genero Homo el homo sapiens. 

    En resumen: 

Primates: -Prosimios Primitivos: -prosimios modernos

                                                 -Antropoides: -platirrinos

                                                                       -catirrinos: -monos del viejo mundo

                                                                                        -Hominoides: -grandes simios antromometros

                                                                                                             -Hominidos: -Austrolophitecus

                                                                                                                               - Homo: - Homo habilis:

                                                                                                                                            - Homo Erectus: - Homo Neanderthalensis

                                                                                                                                                                         - Homo Sapiens

                                                 

Generalidades de los Hominidos

Austrolophitecus: 

Origen: África central.

Antigüedad: 4,6 millones de años

Tamaño cefálico: 500 - 600 cm3

Caracteristica importante: Bipedia

La bipedestación se define como el proceso evolutivo que culmina con la liberación de las manos y la capacidad de andar erguido. 

Homo Habilis: 

Origen: Africa 

Antiguedad: 2,5 millones de años

Tamaño cefálico: 800 cm3

Caracteristica importante: Habilidad manual

La habulidad manual le permite ser el primer homo en fabricar herramientas, por lo que le es más facil cazar, de esta forma incorpora carne a su dieta. 

Homo Erectus: 

Origen: Africa

Antigüedad: 1,5 - 1,6 millones de años

Tamaño cefálico: 1000  cm3

Característica importante: Mejor bipedestación

Presenta una mejora en su bipedia por lo que le permite andar más erecto, de aquí su nombre. El desarrollo manual le permite crear herramientas más complejas. 

Homo Neandertalis 

Antigüedad: 250 - 35 mil años
Tamaño cefálico: 1550 cm3
Características importante: Extinción

A pesar de poseer mayor tamaño cefálico esta especie no pudo sobrevivir, no se sabe mucho al respecto.